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Estudio estructural de las serin proteinasas

1. Quimotripsina

La quimotripsina que vamos a estudiar es la forma g-quimotripsina

La g-quimotripsina es el producto primario de la acción de la tripsina sobre el correspondiente zimógeno, quimotripsinógeno, en la activación de la quimotripsina pancreática. Esta activación consiste en la rotura proteolìtica, con pérdida de algunos aminoácidos, en los residuos 14-15 y 146-147, de lo que resulta que la g-quimotripsina consta de tres cadenas unidas por puentes disulfuro: La cadena A, de 13 aminoácidos: , la cadena B, de 130: , y la cadena C, de 194:

El sitio catalítico está formado por la tríada Ser-His-Asp:

Al que está unido el marcador de afinidad N-Acetil-L-Ala-L-Phe-cloroetilcetona:

La estructura de la g-quimotripsina está estabilizada por diversos enlaces disulfuro (lo que es bastante común en proteínas extracelulares):

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2. Trombina

La rotura de la protrombina por el complejo protrombinasa da lugar a la enzima Trombina, que a su vez escinde la molécula de fibrinógeno para producir el monómero de fibrina, todo ello en el proceso de coagulación de la sangre.

El sitio catalítico:

Marcador de afinidad unido al sitio catalítico:

Otros ligandos:

Iones de sodio:

Péptido inhibitorio:

Puentes disulfuro:

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3. Subtilisina

Un serin proteinasa de origen bacteriano es la Subtilisina.

El sitio catalítico:

Iones de calcio fundamentales en la acción catalítica:

Residuos que interaccionan con el Ca++:

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4. Mecanismo catalítico de las serin proteinasas