Complejos respiratorios mitocondriales
Complejo I, NADH:ubiquinona oxidorreductasa
El complejo I consta de 14 subunidades en un conjunto en forma de L. Una de las ramas de la L es el componente hidrofílico, que se proyecta hacia la matriz mitocondrial:
El NADH procedente de los procesos oxidativos intramitocondriales cede sus electrones (en forma de ion hidruro H-), un protón y dos electrones) a FMN (flavin mononucleótido) presente en la subunidad a:
.
FMN cede a continuación sus electrones (pero ya de uno en uno) a una serie de complejos Fe-S presentes en el componente hidrofílico del complejo; de éstos, siete son del tipo Fe4S4:
Los sitios Fe2S2 están constituídos por dos átomos de hierro y dos de azufre ácido-lábil; Así, en la misma subunidad c:
El sitio del FMN está en la subunidad a:
En el complejo I, los electrones terminan en la molécula de ubiquinona, que junto con dos protones del medio se reduce a ubiquinol. En este modelo no está representado el sitio de unión a ubiquinona/ubiquinol, pero se cree que está en la interfase entre el componente hidrofílico y el componente integrado en membrana:
. Ubiquinona/ubiquinol (también llamado Coenzima Q) es una molécula liposoluble que difunde libremente en la membrana y entrega sus electrones al complejo III.
La transferencia electrónica desde NADH a ubiquinol determina la translocación de cuatro protones hacia el espacio mitocondrial intermembrana. Por el momento se desconoce el mecanismo exacto de bombeo protónico a nivel del complejo I.
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Complejo II, succinato:ubiquinona oxidorreductasa
El complejo II consta de cuatro subunidades: 1. Una flavoproteína, subunidad a:
los electrones procedentes de la oxidación del succinato siguen el siguiente camino: 1. Se ceden a la coenzima FAD, que se reduce a FADH2:
Esta reducción tiene lugar con un intermediario semiquinona, ya que las transferencias en los complejos Fe-S son monoelectrónicas.
La subunidad a (Flavoproteína):
La subunidad b (Ferredoxina):
La subunidad c Hemoproteína, citocromo b556):
La subunidad d es el anclaje del complejo a la membrana:
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Complejo III, ubiquinol:citocromo c oxidorreductasa
El presente modelo está formado por 20 subunidades, iguales dos a dos, constituyendo 10 de ellas un protómero, a:
.
Aun cuando en el transporte electrónico funcionan los dos protómeros simultáneamente, examinaremos por el momento la estructura del protómero a,
.
El flujo de electrones a través del complejo III sigue dos caminos: por una parte, los electrones procedentes de los complejos I y II, en forma de ubiquinol,
Hay además otro flujo electrónico que terminará reduciendo otra molécula de ubiquinona. En este caso, electrones procedentes de ubiquinol:
De esta manera, la actividad del complejo III oxida a dos moléculas de ubiquinol y reduce a una molécula de ubiquinona.
El modelo presenta las siguientes subunidades con sus ligandos:
1. Subunidad I (Core Protein 1):
2. Subunidad II (Core Protein 2):
3. Citocromo b:
4. Citocromo c1:
5. Ferredoxina de Rieske (FeS), con dos subunidades:
6. Subunidad VI:
7. Proteína fijadora de ubiquinona:
8. Subunidad VIII:
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Complejo IV, citocromo c:O2 oxidorreductasa
Se observan en la parte central del modelo haces de alfa-helicoides transmembrana. El complejo consta de 26 subunidades iguales dos a dos. Al igual que en el caso del complejo III, se trata funcionalmente de un dímero conteniendo 13 subunidades cada protómero: Protómero a:
Al objeto de facilitar el estudio estructural del complejo, nos centraremos en el protómero a:
El modelo presenta las siguientes subunidades:
1. Subunidad I:
2. Subunidad II:
3. Subunidad III:
4. Subunidad IV:
5. Subunidad Va:
6. Subunidad Vb:
7. Subunidad VIa:
8. Subunidad VIb:
9. Subunidad VIc:
10. Subunidad VIIa:
11. Subunidad VIIb:
12. Subunidad VIIc:
13. Subunidad VIII:
El flujo electrónico en el complejo IV consiste en la cesión de electrones por parte del citocromo c reducido al primer centro de cobre (en la subunidad I). Éste cede los electrones al primer hemo de la misma subunidad (hemo a), el cual los cede al hemo a3 de la misma.
Este segundo hemo (hemo a3) cederá sus electrones al segundo centro de cobre, situado en la subunidad II, el cual cederá sus electrones directamente al oxígeno.
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