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Oligopéptidos

El Enlace Peptídico


La condensación del grupo a-carboxilo de un aminoácido con el grupo a-amino de otro, con pérdida de una molécula de agua, hace que los dos aminoácidos queden unidos por un Enlace peptídico o Enlace amida (en Bioquímica preferimos la primera de estas dos denominaciones). Los compuestos resultantes reciben el nombre de Péptidos, con un prefijo indicativo del número de aminoácidos que entran en su composición. Así, hablamos de dipéptidos (2 aminoácidos), tripéptidos (3 aminoácidos), tetrapéptidos (4 aminoácidos), etc. En general, denominamos oligopéptidos cuando se trata de un número relativamente pequeño (en la práctica, hasta unos 40 aminoácidos) y de polipéptidos cuando el grado de polimerización es mucho mayor (que puede llegar hasta miles de aminoácidos).

Todas las proteínas tienen una estructura polipeptídica, es decir, todas están compuestas por uno o varios polipéptidos. Pero conviene no confundir el término polipéptido con proteína. Éstas, como veremos, pueden estar formadas por uno o varios polipéptidos.

El enlace peptídico establecido tiene una serie de propiedades interesantes. Para ilustrarlas veamos el tripéptido Alanil-alanil-alanina:

La unión peptídica tiene polaridad, dado que se establece entre grupos distintos (un amino y un carboxilo). Por lo tanto, en un extremo del péptido queda un grupo amino (-NH2) libre; es el N-término o término amino: es el C-término o término carboxilo

Convencionalmente, las cadenas polipeptídicas se numeran desde el N-término, dando el número 1 al aminoácido que lo ocupa, y así sucesivamente hasta llegar al C-término. En el caso de este tripéptido tendríamos:

Residuo 1:

(Cuando están formando parte de un polipéptido, los aminoácidos reciben el nombre de residuos o restos).

Veamos ahora de forma pormenorizada la estructura del enlace peptídico:   La cadena lateral tiene una importancia muy grande en cuanto a la configuración del péptido.

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Oligopéptidos de interés biológico


Dejando aparte las proteínas, que veremos en los siguientes módulos, los oligopéptidos suelen cumplir en el organismo funciones de señalización química. Presentaremos algunos a título de ejemplo.

Un tripéptido característico es la Hormona liberadora de tirotropina (TRH), péptido hipotalámico que induce la liberación de Tirotropina (TSH) por parte de la hipófisis anterior:

Es un factor hipotalámico de secuencia piroglutamil-histidil-prolinamida. En este oligopéptido podemos ver una característica muy común entre los mismos: el bloqueo del grupo -NH2 terminal por la propia cadena lateral de ácido glutámico (ácido piroglutámico) y el bloqueo del grupo -COOH terminal, que aparece como amida -CONH2.

Muchas otras hormonas tienen naturaleza peptídica. Así, por ejemplo, la Oxitocina, nonapéptido neurohipofisario estimulador de la contracción uterina:

También es de naturaleza peptídica la Insulina:

Hormona pancreática que consta de dos cadenas polipeptídicas: unidas por dos disulfuros: y encargada de la homeostasis de la glucosa junto con otra hormona pancreática, el Glucagon:

También son oligopéptidos muchos neutrotransmisores, como las encefalinas:

De secuencias respectivas YGGFL e YGGFM. Son los agonistas fisiológicos de los receptores opiáceos. Las drogas opiáceas de abuso (morfina, heroína, etc.) lo son por su parecido estructural con estos péptidos.

Otro oligopéptido de gran importancia funcional es el Glutatión:

cuya forma reducida GSH es el tripéptido g-glutamil-cisteinil-glicina. El papel reductor se debe al grupo -SH libre de la cisteína central. Cuando se oxida, dos moléculas de glutatión se unen para formar el Glutatión oxidado (GSSG):

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