II. Otras enzimas que participan en el sistema de la glucógeno fosforilasa
La glucógeno fosforilasa es el término de una cascada de activaciones que tiene su origen en una señal química extracelular (p.e., catecolaminas o glucagon) que en el interior de la célula sigue una trayectoria compleja: Activación de proteínas G - Activación de adenilato ciclasa - Protein kinasa A (activada por cAMP) - Activación de fosforilasa kinasa - Activación de fosforilasa por fosforilación. Los mecanismos moleculares de los distintos pasos de esta cascada no se conocen con un detalle comparable a la activación de la fosforilasa que acabamos de ver. No obstante, algo se conoce sobre la estructura molecular de las enzimas o sistemas mencionados, que pasamos a ver a continuación.
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II.1 Fosforilasa kinasa
La fosforilasa kinasa cataliza la activación de la fosforilasa a expensas de ATP que fosforila al residuo Ser 14 según hemos visto antes. La fosforilasa kinasa es una enzima muy compleja, y su estructura cuaternaria es (abgd)4, es decir, un hexadecámero. Las subunidades a y b son de naturaleza regulatoria; la subunidad g es catalítica y la subunidad d es la calmodulina (lo cual da al sistema la posibilidad de ser activado asimismo por Ca++. Disponemos de la estructura molecular parcial de la
subunidad g. Se trata del dominio catalítico propiamente dicho, y comprende los residuos 14-289 de la subunidad g. La subunidad completa consta de 386 residuos. Los que ocupan las posiciones 302-326 y 342-366 son dominios de fijación de calmodulina (que es la subunidad subunidad d de la fosforilasa kinasa). La estructura del dominio representado muestra, a su vez, un subdominio N-terminal a/b: