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Inmunoglobulinas




Introducción

Las Inmunoglobulinas constituyen una extensa superfamilia de proteínas a la cual pertenecen todos los Anticuerpos. Su estructura (ver texto, capítulo 11) es lo suficientemente interesante para que la analicemos con detenimiento.

Todas las inmunoglobulinas tienen una misma estructura, que consta de dos cadenas pesadas (heavy, cadenas H) y dos cadenas ligeras (light, cadenas L) unidas por puentes disulfuro. Las dos cadenas pesadas y las dos cadenas ligeras son siempre iguales en cada molécula. Las cadenas pesadas pueden ser de cinco tipos, g, a, m, d y e. A su vez, las cadenas ligeras pueden ser de dos tipos, k y l.

Los diferentes tipos de inmunoglobulina se distinguen por la cadena pesada. Así, tenemos la Inmunoglobulina G o IgG, g2k2 o g2l2, la Inmunoglobulina A o IgA, a2k2 o a2l2, la Inmunoglobulina M o IgM, m2k2 o m2l2, la Inmunoglobulina D o IgD, d2k2 o d2l2, y la Inmunoglobulina E o IgE, e2k2 o e2l2.



Estructura general de las inmunoglobulinas

La inmunoglobulina G, la más abundante de todas, nos vale para ilustrar la estructura general de las inmunoglobulinas

Si representamos de manera esquemática la molécula, diferenciando cada una de las cuatro cadenas (2L y 2H) con un código de color:



La estructura de la cadena pesada es similar, pero con cuatro dominios en lugar de dos:



Fragmentos Fab y Fc

La digestión por la enzima proteolítica Papaína destruye la región Hinge (que carece de estructura secundaria) y divide la molécula en tres fragmentos, dos fragmentos Fab (Fragment Antigen Binding, fijación de antígeno), y un fragmento Fc, (Fragment constant, constante). Para verlo volvamos a la representación inicial de la molécula:



Enlaces disulfuro

La estructura cuaternaria de las inmunoglobulinas está mantenida por Enlaces disulfuro establecidos entre cisteínas. Partiendo de la estructura original:


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