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dc.contributor.advisor | Ribas Elcorobarrutia, Juan Carlos | |
dc.contributor.advisor | García Cortés, Juan Carlos | |
dc.contributor.author | Ramos Vecino, Mariona | |
dc.date.accessioned | 2015-10-07T07:21:11Z | |
dc.date.available | 2015-10-07T07:21:11Z | |
dc.date.issued | 2014 | |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/10366/126533 | |
dc.description.abstract | [ES]El complejo enzimático de la beta(1,3)glucán sintasa de la levadura de fisión Schizosaccharomyces pombe está compuesta por una subunidad catalítica codificada por los genes de la familia Bgs. Bgs1 es esencial y es responsable de la síntesis del beta(1,3)glucano lineal que da lugar a la estructura del septo primario de división. En ausencia de Bgs1 las células presentan defectos en separación celular y en la selección del sitio de crecimiento polarizado. En este trabajo de tesis se pone de manifiesto el papel de Bgs1 en el establecimiento y mantenimiento de la polaridad a través del control sobre la localización de los parches de actina y sus proteínas asociadas, y en colaboración con los marcadores de polaridad Tea1 y Tea4. También se ha visto que la endocitosis y exocitosis Bgs1 y el resto de proteínas Bgs a los sitios correctos de crecimiento polarizado depende de los parches de actina. Existe una exocitosis independiente de F-actina dirigida hacia dominios lipídicos ricos en esteroles de la membrana plasmática que depende del exocisto y de la síntesis de proteínas. Además, se demuestra la existencia de dos estructuras de septo claramente diferenciadas, un rudimento de septo con una localización inestable de Bgs1 e incapaz de progresar en ausencia de F-actina y un septo estable capaz de avanzar y completarse en ausencia de F-actina. El avance de los septos estables en ausencia de F-actina depende de la función de la GTPasa de la familia Rho Cdc42 y de su proteína reguladora Gef1, este proceso se produce por dos mecanismos dando lugar a una estructura de septo menos aberrante en la que Bgs1 se localiza correctamente como anillo o a una estructura más aberrante en la que Bgs1 aparece extendida de manera difusa por toda la membrana. | es_ES |
dc.format.extent | 86 p. | |
dc.format.mimetype | application/pdf | |
dc.language | Español | |
dc.language.iso | spa | es_ES |
dc.rights | Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Unported | |
dc.rights.uri | https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/ | |
dc.subject | Tesis y disertaciones académicas | es_ES |
dc.subject | Universidad de Salamanca (España) | es_ES |
dc.subject | Resumen de tesis | es_ES |
dc.subject | Thesis Abstract | es_ES |
dc.subject | Microbiología | es_ES |
dc.subject | Biología celular | es_ES |
dc.title | Resumen de tesis. La B(1,3)glucán sintasa Bgs1 es esencial en el control de la polaridad celular y la citocinesis de Schizosaccharomyces pombe | es_ES |
dc.title.alternative | La B(1,3)glucán sintasa Bgs1 es esencial en el control de la polaridad celular y la citocinesis de Schizosaccharomyces pombe | es_ES |
dc.type | info:eu-repo/semantics/doctoralThesis | es_ES |
dc.subject.unesco | 2414.10 Micología (Levaduras) | es_ES |
dc.subject.unesco | 2407 Biología Celular | es_ES |
dc.rights.accessRights | info:eu-repo/semantics/openAccess |