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Título
Mecanismos moleculares implicados en la patogénesis de las variantes de la quinasa humana VRK1 en síndromes neuromotores
Autor(es)
Director(es)
Materia
Tesis y disertaciones académicas
Universidad de Salamanca (España)
Tesis Doctoral
Academic dissertations
Mecanismos moleculares implantados
Patogénesis de la quinasa humana
VRK1
Síndromes neuromotores
Clasificación UNESCO
3205 Medicina Interna
Fecha de publicación
2022
Resumen
[ES] Las proteínas quinasas son enzimas encargadas de fosforilar proteínas
específicas, es decir, catalizan la unión covalente de un grupo fosfato a
residuos de treonina, serina o tirosina de las proteínas diana. El dominio
quinasa o dominio catalítico de estas proteínas, formado por una secuencia
de unos 250‐300 aminoácidos, está altamente conservado en la evolución
[1].
La fosforilación es una modificación postraduccional que regula distintos
procesos celulares, como la proliferación, diferenciación o el metabolismo,
mediante cambios en la localización subcelular de las proteínas, en su
interacción con otras moléculas, actividad o en su estabilidad [2–3]. Esta
modificación está muy regulada en la célula, dada la importancia de los
procesos en los que participa. Las fosfatasas son otro tipo de proteínas
capaces de eliminar el grupo fosfato añadido por las quinasas [4].
En 1995 se describió el quinoma humano, en el que se encuentran
clasificadas filogenéticamente las quinasas humanas. Esta clasificación fue
ampliada en 2002 por Manning y colaboradores. Hasta la fecha, se han
descrito 518 genes codificantes y 106 pseudogenes con secuencias de
dominio quinasa. El quinoma se divide en 8 grupos y estos a su vez, en
familias. La familia de las serina‐treonina quinasas VRK (del inglés Vacciniarelated
kinase) se encuentra dentro del grupo caseína quinasa de tipo 1 (CK1)
[1–5–6] y son en las que nos centraremos en este trabajo.
URI
DOI
10.14201/gredos.149618
Colecciones