Compartir
Título
Functional analysis and localization studies of Phr1 and Gas1 proteins from the fungal pathogen Candida albicans and the budding yeast Saccharamyces cerevisiae
Autor(es)
Director(es)
Palabras clave
Tesis y disertaciones académicas
Universidad de Salamanca (España)
Academic dissertations
Università degli studi di Milano
Proteínas
Proteins
Candida albicans
Phr1p
Gas1p
Clasificación UNESCO
2302 Bioquímica
2302.27 Proteínas
Fecha de publicación
2009
Abstract
[ES] En esta tesis se estudia la caracterización funcional de dos proteínas contenientes glisosilfosfatidilinositol (GPI), Phr1p en el patógeno fúngico Candida albicans y su homólogo Gas1p en la levadura de gemación Saccharomyces cerevisiae. Mediante el uso de técnicas de fusión de proteínas fluorescentes se pretendía llevar a cabo un estudio de la localización de CaPhr1p y ScGas1p con el propósito de analizar la función de dichas proteínas de membrana en distintos procesos morfogenéticas. Además, un objetivo fue también el estudio del papel de Phr1p, un importante factor de virulencia, en la patogénesis de C. albicans mediante el análisis de su contribución a la adhesión e invasión, dos procesos fundamentales en el establecimiento de la infecciones por Candida albicans. [EN] In this thesis we study the characterization of two proteins contenientes glisosilfosfatidilinositol (GPI), Phr1p in the fungal pathogen Candida albicans and its counterpart in Gas1p budding yeast Saccharomyces cerevisiae. Using techniques of fluorescent protein fusion was intended to conduct a study of the location and ScGas1p CaPhr1p the purpose of analyzing the function of these membrane proteins in different morphogenetic processes. In addition, an objective was also to study the role of Phr1p, an important virulence factor in the pathogenesis of C. albicans by analyzing their contribution to adhesion and invasion, two key processes in the development of Candida albicans infections.
Descripción
Tesis escrita en inglés con resumen en castellano.
URI
DOI
10.14201/gredos.76383
Collections