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Título
Chs3 como modelo para el estudio del control de calidad en la ruta secretora
Autor(es)
Director(es)
Palabras clave
Tesis y disertaciones académicas
Universidad de Salamanca (España)
Tesis Doctoral
Academic dissertations
Levaduras
Membrana celular
Clasificación UNESCO
2414.10 Micología (Levaduras)
2407 Biología Celular
Fecha de publicación
2022
Resumen
[ES] La ruta secretora fue la primera vía de tráfico caracterizada gracias al trabajo realizado
en levaduras en el laboratorio de Randy Schekman durante la década de 1980. En torno a un
tercio del proteoma de las células eucariotas sigue esta ruta encontrándose entre ellas las proteínas transmembrana (TM) que constituyen entre un 20- 30% del proteoma celular y cumplen funciones esenciales en la célula.
Inicialmente, las proteínas que siguen la vía secretora se dirigen al retículo
endoplásmico (RE) donde se translocan hacia el lumen o membrana del RE. Esta
translocación puede ser posterior a su síntesis (mecanismo post-traduccional) o ir ligada
directamente a su síntesis en los ribosomas (mecanismo co-traduccional). En general, las
proteínas integrales de membrana y con secuencias señal de alta hidrofobicidad utilizan el
mecanismo co-traduccional (vía dependiente de SRP: Signal Recognition Particle), mientras
que proteínas solubles o TM pequeñas y con secuencias señal de baja hidrofobicidad
normalmente se translocan post-traduccionalmente. La
translocación co-traduccional se produce a través del translocón Sec61, mientras que la posttraduccional
requiere del complejo GET (levaduras) /TRC40 (mamíferos).
En el RE tienen lugar distintos procesos que resultan claves para la funcionalidad y el
adecuado tráfico de la proteína hacia compartimentos posteriores. Entre estos procesos cabe
destacar el plegamiento de las proteínas, la adquisición de ciertas modificaciones
postraduccionales como la N-glicosilación o la lipidación y la oligomerización y/o ensamblaje
en el caso de complejos multiméricos. Todos estos procesos se consideran a su vez parte de
los sistemas de control de calidad celular y los llevan a cabo chaperonas y determinadas
enzimas que se encargan de asegurar que la proteína/complejo alcance el estado
conformacional adecuado que permita su salida del RE.
Cuando las proteínas (o complejos) son competentes para la exportación, se
incorporan en vesículas de transporte denominadas COPII (COat Protein Complex II) para su
transporte hacia el compartimento más proximal del aparato de Golgi o cis-Golgi. Una vez allí,
estas proteínas pueden ser recicladas de vuelta al RE en vesículas COPI (COat Protein
Complex I), o bien avanzar hasta la denominada cara trans del Golgi o TGN (Trans-Golgi
Network) desde donde son direccionadas a su destino final, ya sea la membrana plasmática
(MP), el medio extracelular, los endosomas o la vacuola. A su vez, muchas de las
proteínas que alcanzan la membrana plasmática son posteriormente endocitadas, bien para
ser recicladas de vuelta al TGN, o bien para ser dirigidas a la degradación en la vacuola.
URI
DOI
10.14201/gredos.149631
Collections